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科学家模拟了古细菌的蛋白质行为以破解蛋白质折叠之谜

远东联邦大学太平洋量子中心(FEFU)的科学家们研究了具有活结结构的AFV3-109蛋白如何根据温度折叠和展开。这种蛋白质是最古老的单细胞生物病毒的典型蛋白质,它们可以在水下火山源-古细菌的极端条件下生存。研究成果发表在PLOS ONE中。

FEFU科学家使用数值方法并应用了蛋白质研究所独有的量子场论,对具有活结的AFV3-109蛋白质的折叠拓扑结构(方案)进行了研究。这项研究取得了一些意想不到的有趣结果。

首先,结果表明AFV3-109蛋白的滑动结经历了一个中间结,该中间结具有更为复杂的三叶形结(在数学上是最简单的平凡结)的拓扑结构。

第二,在活结折叠完成之前,先进行几乎实际上正确折叠的AFV3-109结构的溶胀,使蛋白质的自由端可以进入结环。

第三,正确的蛋白质结构形成分为多个阶段。刚开始时,形成固体二级结构,即线和螺旋,然后将它们折叠成规则的结。

“蛋白质的打结结构使蛋白质更加耐用,并使病毒与古细菌一起经受高温。另一方面,打结的存在使蛋白质的折叠过程变得微不足道,因为蛋白质无法折叠成正确的三折叠结构。只是通过蛋白质骨架各个部分的简单随机运动就可以实现三维结构。许多以前通过分子动力学方法进行的研究表明,这种结形成的可能性很小,但是在自然界中,这种蛋白质总是形成活结”太平洋量子中心负责人Alexander Molochkov博士。

对于将自身打结的长AFV3-109蛋白分子,整个分子的协调集体行为是必要的。有人觉得有人故意将分子打结。这种行为将蛋白质变成研究折叠的复杂拓扑结构形成机理的基本模型。通过机器学习方法预测蛋白质结构的最新显著进展仍未揭示该结构形成的本质。

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