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PNAS:南京大学卢山教授等发表植物代谢调控研究进展

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摘要 : 2017年6月12日,国际著名学术期刊《美国科学院院刊》在线发表了南京大学生命科学学院生命科学学院卢山教授实验室和美国普渡大学Natalia Dudareva研究组合作的一篇研究论文

2017年6月12日,国际著名学术期刊《美国科学院院刊》在线发表了南京大学生命科学学院生命科学学院卢山教授实验室和美国普渡大学Natalia Dudareva研究组合作的一篇研究论文,论文题为”A recruiting protein of geranylgeranyl diphosphate synthase controls metabolic flux toward chlorophyll biosynthesis in rice”。论文发现水稻通过一个招募蛋白GRP将关键酶牻牛儿基牻牛儿基二磷酸(GGPP)合酶(GGPPS)结合到类囊体上,从而优先为叶绿素植烯侧链的合成提供底物。南京大学生命科学学院周飞同学为本文的第一作者,Natalia Dudareva研究员和卢山教授为通讯作者。

叶绿素是最重要的有机化合物。关于叶绿素的合成研究多集中在其卟啉环的代谢过程,而对其植烯侧链的供应了解很少。植烯来自于叶绿体中的GGPP,但是GGPP同时也是植物三种激素(赤霉素、脱落酸、独脚金内酯)以及类胡萝卜素等重要生理物质的合成前体(图1)。这些合成过程分布于叶绿体的基质和类囊体等不同区室中。植物如何精确调配GGPP供应,以同时满足不同物质的合成,始终令人困惑,也是很多代谢调控工作无法绕过的问题。

卢山教授实验室由已毕业的孙文竹同学在本科论文工作中发现,在拟南芥和水稻中对GGPP的竞争存在主次之分。随后由周飞同学(2006-2016)通过对GGPPS的研究发现,其可以在叶绿体基质中形成同源二聚体,而在类囊体中与GRP蛋白组成异源二聚体。酶活分析、晶体结构解析和点突变研究的结果证明异源二聚体结合能力更强,且酶促活性更高、反应更专一(图2)。根据对突变体植株的研究表明,水稻利用GRP调控GGPPS在同源和异源二聚体之间的分配,并以此调配GGPPS在叶绿体基质和类囊体上的分布和酶活。该研究还进一步证实,叶绿素的生物合成有赖于在类囊体上由GGPPS/GRP异源二聚体所产生的GGPP。

光合作用是地球上最重要的化学反应,叶绿素是光合作用的关键分子。这项研究发现了水稻叶绿体中的一个新的蛋白GRP,它犹如一个向导,将叶绿素合成的关键酶带到叶绿体中的特殊结构--类囊体--中,从而源源不断地将底物转化为叶绿素,保证这个重要的反应不受其它代谢过程的干扰。细胞代谢是一个复杂的网络,有许多分支,轻重缓急各不相同,但光合作用是叶绿体的主业。GRP蛋白的发现很好地解释了植物对叶绿素合成的保障机制。水稻是重要的粮食作物,本研究对农作物生产也具有重要意义”。陈晓亚研究员评价说。

PNAS:南京大学卢山教授等发表植物代谢调控研究进展
图 1. 植物叶绿体中GGPP为不同下游代谢途径提供底物。

PNAS:南京大学卢山教授等发表植物代谢调控研究进展
A. GGPPS/GRP异源二聚体结构及界面氨基酸组成。B. GGPPS/GGPPS同源二聚体结构及界面氨基酸组成。C. GGPPS的H145及D177以及GRP中对应的H126*和D158*是形成二聚体所必须的。D. GRP中R68*比GGPPS中对应的A93更有利于二聚体的结合。E. GRP中F132*、F161*、F204*比GGPPS中对应的M151、L180、V227更有利于二聚体的结合。

原文链接:

A recruiting protein of geranylgeranyl diphosphate synthase controls metabolic flux toward chlorophyll biosynthesis in rICE

原文摘要:

In plants, geranylgeranyl diphosphate (GGPP) is produced by plastidic GGPP synthase (GGPPS) and serves as a precursor for vital metabolic branches, including chlorophyll, carotenoid, and gibberellin biosynthesis. However, molecular mechanisms regulating GGPP allocation among these biosynthetic pathways localized in the same subcellular compartment are largely unknown. We found that rice contains only one functionally active GGPPS, OsGGPPS1, in chloroplasts. A functionally active homodimeric enzyme composed of two OsGGPPS1 subunits is located in the stroma. In thylakoid membranes, however, the GGPPS activity resides in a heterodimeric enzyme composed of one OsGGPPS1 subunit and GGPPS recruiting protein (OsGRP). OsGRP is structurally most similar to members of the geranyl diphosphate synthase small subunit type II subfamily. In contrast to members of this subfamily, OsGRP enhances OsGGPPS1 catalytic efficiency and specificity of GGPP production on interaction with OsGGPPS1. Structural biology and protein interaction analyses demonstrate that affinity between OsGRP and OsGGPPS1 is stronger than between two OsGGPPS1 molecules in homodimers. OsGRP determines OsGGPPS1 suborganellar localization and directs it to a large protein complex in thylakoid membranes, consisting of geranylgeranyl reductase (OsGGR), light-harvesting-like protein 3 (OsLIL3), protochlorophyllide oxidoreductase (OsPORB), and chlorophyll synthase (OsCHLG). Taken together, genetic and biochemical analyses suggest OsGRP functions in recruiting OsGGPPS1 from the stroma toward thylakoid membranes, thus providing a mechanism to control GGPP flux toward chlorophyll biosynthesis.

doi:10.1073/pnas.1705689114

作者:卢山 点击:

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